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저자정보
He Xi (State Key Laboratory of Biobased Material and Green Papermaking Qilu University of Technology Shand) Luan MingJian (College of Biologic Engineering Qi Lu University of Technology Jinan Shandong Province P.R. China) Han Ning (State Key Laboratory of Biobased Material and Green Papermaking Qilu University of Technology Shand) Wang Ting (State Key Laboratory of Biobased Material and Green Papermaking Qilu University of Technology Shand) Zhao Xiangzhong (College of Biologic Engineering Qi Lu University of Technology Jinan Shandong Province P.R. China) Yao Yanyan (National Engineering Research Center for Marine Shellfish Weihai Shandong Province P.R. China)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제31권 제4호
발행연도
2021.1
수록면
550 - 558 (9page)

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Lactobacillus kefiranofaciens contains two types of β-galactosidase, LacLM and LacZ, belonging to different glycoside hydrolase families. The difference in function between them has been unclear so far for practical application. In this study, LacLM and LacZ from L. kefiranofaciens ATCC51647 were cloned into constitutive lactobacillal expression vector pMG36e, respectively. Furtherly, pMG36nlacs was constructed from pMG36e-lacs by replacing erythromycin with nisin as selective marker for food-grade expressing systems in Lactobacillus plantarum WCFS1, designated recombinant LacLM and LacZ respectively. The results from hydrolysis of o-nitrophenyl-β-galactopyranoside (ONPG) showed that the β-galactosidases activity of the recombinant LacLM and LacZ was 1460% and 670% higher than that of the original L. kefiranofaciens. Moreover, the lactose hydrolytic activity of recombinant LacLM was higher than that of LacZ in milk. Nevertheless, compare to LacZ, in 25% lactose solution the galacto-oligosaccharides (GOS) production of recombinant LacLM was lower. Therefore, two β-galactopyranosides could play different roles in carbohydrate metabolism of L. kefiranofaciens. In addition, the maximal growth rate of two recombinant strains were evaluated with different temperature level and nisin concentration in fermentation assay for practical purpose. The results displayed that 37oC and 20-40 U/ml nisin were the optimal fermentation conditions for the growth of recombinant β-galactosidase strains. Altogether the food-grade Expression system of recombinant β-galactosidase was feasible for applications in the food and dairy industry.
#Lactobacillus kefiranofaciens #β-galactosidases #GOS #transgalactosylation #hydrolytic #food grade

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