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초록·키워드
Two-dimensional gel electrophoresis (2-DE) was employed to assess the thermo-tolerance characteristics of Bifidobacterium infantis ATCC 27920 to mild heat adaptation. When exposed to various heat levels, pH, and hydrogen peroxide (H₂O₂) stress conditions, B. infantis ATCC 27920 exhibited high level of stress resistance. Under mild-heat treatment (46℃), no significant change in viability level was observed after 2 hr. Interestingly, improved viability was observed in mild-heat adapted (46℃ for 1 hr) cultures exposed to 55℃, in comparison to control experiments. Viability was not affected by pH, bile, and H₂O₂ stress conditions. 2-DE analysis revealed those mild-heat adaptation up-regulated 4 proteins and down-regulated 3 proteins. Among these protein spots, isopropylmalate dehydratase (leuD), glycosyltransferase (glgA), and ribosomal protein L5 (rplE) were identified by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF/MS).
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