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한국식품과학회 Food Science and Biotechnology Food Science and Biotechnology vol 7. no 1
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    Using lipases of varying hydrolytic specificities, the enzymatic hydrolysis and/or reverse synthesis (esterification) of tricaprin to dicaprin, monocaprin, and fatty acid and the reaction of vice versa in organic solvent were studied. Three lipases were used based on their specificities for both hydrolysis in aqueous system and synthesis in organic solvent : Lipase MY (from Candida rugosa), Lipase PS (Pseudomonas aeruginosa) and Lipase F-AP15 (Rhizopus javanicus). Lipase MY and Lipase PS easily catalyzed the tricaprin/dicaprin hydrolysis and reverse synthesis. But it was preferred synthetic reaction to hydrolysis for Lipase PS. Lipase F-AP15 synthesized tricaprin from dicaprin steadily up to 24 hr, but it catalyzed hydrolysis reaction from tricaprin to dicaprin at a slow rate but it was substantial. Conversion rate from dicaprin to monocaprin is negligible for all lipases after reacting for 2 days. The esterifying patterns of Lipase PS and F-AP15 which represents the same hydrolytic 1,3-positional specificities in aqueous phase were slightly different in organic solvent.

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