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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2012.8
- 수록면
- 257 - 262 (6page)
이용수
초록· 키워드
The gene encoding Thermus thermophilus HJ6 laccase (Tt-laccase) was cloned, sequenced, and comprised of 1,389 nucleotides encoding a protein (462 amino acids) with a predicted molecular mass of 51,049 Da. The deduced amino acid sequence of Tt-laccase showed 99.7% and 44.3% identities to the Thermus thermophilus HB27 laccase and Synechococcus sp. RS9917 laccase, respectively. Tt-laccase gene was expressed as a fusion protein with six histidine residues in E. coli Rosetta-gami (DE3) cells, and the recombinant protein was purified to homogeneity. UV-Vis spectrum analysis revealed that the enzyme has copper atoms, a type I Cu(II) and a type III binuclear Cu(II). The optimum pH for the oxidation of guaiacol was 5.0 and the optimum temperature was 90℃ The half-life of heat inactivation was about 120 min at 90℃ The enzyme reaction was inhibited by sodium azide, L-cystein, EDTA, dithiothreitol, tropolone, and kojic acid. The enzyme oxidized various known laccase substrates, its lowest K<SUB>m</SUB> value being for 4-hydroxyindole, highest kcat value for syringaldazine, and highest k<SUB>cat</SUB>/K<SUB>m</SUB> for guaiacol.
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목차
- Abstract
- 1. 서론
- 2. 재료 및 방법
- 3. 결과 및 고찰
- 4. 결론
- References
참고문헌
참고문헌 신청최근 본 자료
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