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초록·키워드
The aim of this study is to isolate a novel cold-adapted lipolytic enzyme from the activated sludge of uncultured microorganisms. The metagenomic DNA was directly extracted from the activated sludge, and a metagenomic library was constructed by using the pUC vector. The library was screened for lipolytic enzyme activity on 1% tributyrin agar plate. A clone among approximately 100,000 recombinant libraries showed lipolytic activity. The putative lipolytic gene encoding lipol from the metagenomic library was subcloned and expressed in Escherichia coli BL21 using the pET expression system. The expressed recombinant enzyme was purified by Ni-NTA affinity chromatography and characterized using general substrates of lipolytic property. The gene consisted of 972 bp encoding a polypeptide of 324 amino acids with a molecular mass of 35.6 kDa. Typical residues essential for lipolytic activity such as penta-peptide (GXSG) and catalytic t ... 전체 초록 보기
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