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자료유형
학술저널
저자정보
Kim, Do-Hyung (Department of Life Science and Center for Biofunctional Mocelules) Park, Kwan-Yong (Department of Life Science and Center for Biofunctional Mocelules) Chung, Yong-Jun (Department of Chemistry Pohang University of Science and Technology Pohang) Kim, Byeang-Hyean (Department of Chemistry Pohang University of Science and Technology Pohang)
저널정보
한국응용약물학회 The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmacology The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmacology 제2권 제2호
발행연도
1994.1
수록면
155 - 160 (6page)

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Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease is essential for the replication of the virus and it is therefore an attractive target for antiviral drugs of HIV-1. Several dipeptide isosteres containing 2-isoxazoline or $\alpha$-hydroxy ketomethylene have been synthesized and their inhibitory effects on the HIV-1 protease examined. The enzymatically active HIV-1 protease was purified to homogeniety from E. coli transformed with a recombinant plasmid (pMAL-pro) containing the entire gene encoding the protease. The purified protease had the substrate specificity with Km value of 9.8$\mu$M when an undecapeptide His-Lys-Ala-Arg-Val-Leu-(p-nitro)Phe-Glu-Ala-Nle-Ser-amide was used as a substrate, and the products from the substrate after specific cleavage by HIV-1 protease were analyzed by HPLC. The synthetic compounds containing dipeptide isosteres showed specific inhibitory effects while a dipeptide isostere containing an isoxazoline ring inhibited the HIV-1 protease competitively with Ki value of 500 $\mu$M. Even if the inhibition effects of HIV-1 protease were not very high, these novel dipeptide isosteres can be used as key structural moieties for developing specific inhibitors of HIV-1 protease.
#Human Immunodeficiency Virus type 1 #HIV-1) #HIV-1 protease #dipeptide isostere #2-isoxazoline #$alpha$-hydroxy ketomethylene

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