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α-Tropomyosin (TM)의 아미노(N) 말단 구조의 중요성을 확인하기 위하여 N 말단에 알라닌 아미노산 잔기 하나를 첨가한 재조합 Ala-TM을 제조하였다. Ala-TM을 대장균에서 대량발현 시켜 정제한 후, N 말단이 아세틸화된 근육TM 및 N 말단에 알라닌-세린 잔기를 첨가한 AS-TM과 N 말단이 비아세틸화된 TM 등의 재조합 TM과 기능을 비교하였다. Ala-TM은 비아세틸화된 TM보다 액틴친화력이 현저히 증가했으나, 근육 및 AS-TM 보다는 약 3배 정도 약하게 액틴에 결합하였다. 근육 TM, AS-TM, 그리고 Ala-TM 모두가 myosin S1의 농도가 낮을 때 ATPase 활성을 억제하였고 농도가 높을 때 촉진하였으나, 억제와 촉진의 정도는 서로 차이가 있었으며 비아세틸화된 TM은 억제하지 않았다. 이들 결과는 N 말단 구조가 TM의 기능을 결정하는 중요한 요소임을 나타내며 TM의 온전한 기능을 위해서는 아세틸화된 N 말단이 필요하다는 것을 의미한다.
목차
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참고문헌 (34)
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[학술지(정기간행물)] - / 1976 / A rapid and sensitive method of the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding Anal Biochem : 248 ~ 254
[학술지(정기간행물)] - / 2004 / N-terminus is essential for tropomyosin functions 279 : 14039 ~ 14048
[학술지(정기간행물)] - / 2000 / The carboxyl terminal amino acid residues glutamate276- threonine277 are important for actin affinity of the unacetylated smooth -tropomyosin 33 : 531 ~ 536
[학술지(정기간행물)] - / 1991 / Relationship between alternatively spliced exons and functional domains in tropomyosin : 10153 ~ 10157
[학술지(정기간행물)] - / 1990 / The amino terminus of muscle tropomyosin is a major determinant for function : 538 ~ 545
[학술지(정기간행물)] - / 2004 / N-terminus is essential for tropomyosin functions 279 : 14039 ~ 14048
[학술지(정기간행물)] - / 2000 / The carboxyl terminal amino acid residues glutamate276- threonine277 are important for actin affinity of the unacetylated smooth -tropomyosin 33 : 531 ~ 536
[학술지(정기간행물)] - / 1991 / Relationship between alternatively spliced exons and functional domains in tropomyosin : 10153 ~ 10157
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