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이전의 연구에서 토양으로부터 많은 양의 세포외 단백질분해 효소를 생산하는 신종 중온세균 Chryseobacterium sp. JK1를 분리하였다. 이 균주가 생산하는 단백질 분해효소의 특성조사 결과 최적반응온도와 pH는 각각 40℃와 7.0이였으며, 좁은 최적온도 구간과 비교적 넓은 pH 구간인 pH 6.0-9.0에서 높은 활성을 보여주었다. 그리고 단백질 분해효소는 EDTA 또는 EGTA, PMSF와 금속이온 Ag<sup>+</sup> 또는 Cu<sup>2+</sup>의 첨가에 의해 강하게 저해 되었으며, Al<sup>3+</sup>의 첨가에 의해 약하게 저해되었다. Pepstatin과 금속이온 K<sup>+</sup>, Ca<sup>2+</sup>, Na<sup>+</sup>, Fe<sup>2+</sup> 또는 Mg<sup>2+</sup>의 첨가는 저해에 큰 영향을 주지 않았다. 이와 반대로 단백질분해효소는 이가 금속이온인 Mn<sup>2+</sup> (5 mM)의 첨가에 의해 효소활성이 향상되었다. 농축된 배양 상등액의 활성염색 분석으로 67과 145 kDa 크기의 주요 밴드 두 개가 관찰되었다. 이러한 결과들로 Chryseobacterium sp. JK1 균주가 식품산업에 응용 가능한 세포외 중성의 serine 단백질 분해효소를 생산한다는 것을 알 수 있었다.
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참고문헌
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1. [학술지(정기간행물)] - Bach, E. / 2011 / Production and properties of keratinolytic protease from three novel Gram-negative feather-degrading bacteria isolated from Brazilian soils / Biodegrad 22 : 1191 ~ 1201
2. [학술지(정기간행물)] - 노동현 / 2007 / 동해 심층수로부터 Pseudoalteromonas sp. HJ 47의 분리 및 체외단백질분해효소 특성 / 생명과학회지 17 (2) : 272 ~ 278
4. [학술지(정기간행물)] - Hartley, B. S / 1960 / Proteolytic enzymes / Annu. Rev. Biochem 29 : 45 ~ 72
5. [학술지(정기간행물)] - Kalisz, H. M / 1988 / Microbial proteinases / Adv. Biochem. Eng. Biotechnol 36 : 1 ~ 65
6. [학술지(정기간행물)] - Kasana, R. C. / 2011 / Microbial proteases: detection, production, and genetic improvement / Crit. Rev. Microbiol 37 : 262 ~ 276
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6. [학술지(정기간행물)] - Kasana, R. C. / 2011 / Microbial proteases: detection, production, and genetic improvement / Crit. Rev. Microbiol 37 : 262 ~ 276
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