송이의 세포외 분비 β-Glucosidase 효소의 특성

Q: 이 논문에서 정의한 β-glucosidase란 무엇인가?

β-glucosidase는 cellulose 분해에 관여하는 효소 중 하나로, cellobiohydrolase와 endo-glucanase 효소에 의해 분해된 섬유소를 최종적으로 glucose로 전환하는 역할을 한다. 송이 균사의 액체 배양 연구에서 cellobiose를 탄소원으로 이용하여 생장할 수 있게 하며, cellulose 분해 과정에서 중요한 활성을 나타낸다.

Q: 송이 균사에서 분비되는 β-glucosidase 효소의 최적 활성 조건은 무엇인가?

연구 결과, 송이 균사에서 분비되는 β-glucosidase 효소는 65℃의 최적 온도와 pH 4.0의 최적 pH에서 가장 높은 활성을 나타낸다. 또한, 55℃에서 180분간 열처리 시에도 약 90%의 활성을 유지하며, Fe++ 이온에 의해 활성이 촉진되지만 Hg++ 및 Cu++ 이온에 의해 심하게 억제된다.

민응기; 한영환

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자료유형: 학술저널

저자정보: 민응기 한영환

저널정보: 한국생물공학회 KSBB Journal KSBB Journal 제15권 제1호

발행연도: 2000.2

수록면: 9 - 13 (5page)

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In order to determine the characteristics of β-glucosidase associated with cellulose degradation, the enzyme produced extracellularly by the mycelia of Tricholoma matsutake DGUM 26001 in culture broth was partially purified. The enzyme activity was maintained in the range of temperatures from 55 to 70°C and its optimum temperature was 65°C. The β-glucosidase enzyme showed relatively high activity in the range of pH 3.0-5.0 and its optimum pH was 4.0. Under the optimal conditions, the specific activity of β-glucosidase for salicin as a substrate was 18.7 unit/mg protein. After thermal treatment of the enzyme at 55°C for 60 min, more than 90% of the enzyme activity was still sustained. Iron(Fe++) stimulated enzyme activity, whereas mercury(Hg++) and copper(Cu++) inhibited. Compared to salicin as a substrate, the relative activity for cellobiose was observed to be 48.6%. The apparent Km and Vmax of the enzyme with cellobiose were 0.12 mM and 0.02 umol/min, respectively.

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