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Young Joo Jeong (인제대학교) Won Hee Jang (인제대학교) Won Hee Lee (인제대학교) Mooseong Kim (인제대학교) Sang-Jin Kim (인제대학교) Sang-Hwa Urm (인제대학교) Il Soo Moon (동국대학교) Dae-Hyun Seog (인제대학교)
저널정보
한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제27권 제10호
발행연도
2017.10
수록면
1,191 - 1,198 (8page)

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세포 내 소기관들과 소포들은 세포 내에서 미세소관을 따라 적절한 구획으로 수송된다. 이러한 세포 내 수송과정은 분자 모터단백질인 kinesin과 dynein에 의하여 이루어진다. Kinesin 1은 오징어 축삭돌기 세포질로부터 처음 분리되었으며 2개의 중쇄단위체(KHCs, 또는 KIF5s) 및 이와 결합하는 경쇄단위체(KLCs)의 복합체를 형성한다. KIF5s는C-말단 고리 영역을 통해 많은 다양한 단백질과 결합하는데, 아직 그 결합단백질들은 충분히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서는 KIF5A 결합단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid 탐색을 수행하여 스트레스 과립형성과 mRNP 위치결정에 관여하는 Ras-GTPase-activating protein (GAP) Src homology3 (SH3)-domain-binding protein 2 (G3BP2)를 분리하였다. G3BP2는 KIF5A의 C-말단 고리 영역에 존재하는 73개 아미노산을 포함하는 영역과 결합하였다. 그러나 G3BP2는 KIF5B, KIF5C, KLC1, KIF3A와는 결합하지 않았다. KIF5A는 G3BP2의 arginine-glycine-glycine (RGG)/Gly-rich 도메인과 결합하지만 G3BP1과는 결합하지 않았다. HEK-293T세포에 G3BP2와 KIF5A를 발현하여 면역침강한 결과 G3BP2와 KIF5A는 같이 침강하였다. 또한 HEK-293T 세포 내의 전체에서 두 단백질은 같은 부위에 존재하였다. 이러한 결과들은 세포 내에서 G3BP2는 KIF5A와 결합하는 결합단백질로 확인 되었다.

목차

Introduction
Materials and Methods
Results
Discussion
References
초록

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