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논문 기본 정보

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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제2호
발행연도
2010.1
수록면
325 - 331 (7page)

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Rhodococcus erythropolis amidase was expressed in Escherichia coli cells. The crude amidase in the cell-free extract was immobilized using the cross-linked enzyme aggregate (CLEA) method. The crude amidase was mixed with bovine serum albumin and then precipitated with ammonium sulfate. The resultant precipitant was subsequently cross-linked with glutaraldehyde. Scanning electron microscopy revealed that this co-CLEA had a ball-like shape with a diameter of approximately 1 μm. This co-CLEA evidenced hydrolytic activity toward a variety of amide substrates. The amidase co-CLEA evidenced an optimum temperature of 60oC and an optimum pH of 8.0,results that were similar to those of the soluble amidase. The reaction stability of the co-CLEA was increased. That is, it was stable up to 50oC and in a pH range of 5.0-12.0. Additionally, the co-CLEA could be recovered by centrifugation, and retained 96% activity after 3 repeated cycles. This amidase co-CLEA may prove useful as a substitute for soluble amidase as a biocatalyst in the pharmaceutical and chemical industries.
#Amidase #cross-linked enzyme aggregate #Rhodococcus erythropolis

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참고문헌 (21)

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