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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제24권 제7호
발행연도
2014.1
수록면
998 - 1,003 (6page)

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Aspartate aminotransferase (AST; E.C. 2.6.1.1), a vitamin B6-dependent enzyme, preferentially promotes the mutual transformation of aspartate and α-ketoglutarate to oxaloacetate and glutamate. It plays a key role in amino acid metabolism and has been widely recommended as a biomarker of liver and heart damage. Our study aimed to evaluate the extensive preparation of AST and its application in quality control in clinical laboratories. We describe a scheme to express and purify the 6His-AST fusion protein. An optimized sequence coding AST was synthesized and transformed into Escherichia coli BL21 (DE3) strain for protein expression. Ideally, the fusion protein has a volumetric productivity achieving 900 mg/l cultures. After affinity chromatography, the enzyme activity of purified AST reached 150,000 U/L. Commutability assessment between the engineered AST and standard AST from Roche suggested that the engineered AST was the better candidate for the reference material. Moreover, the AST showed high stability during long-term storage at -20ºC. In conclusion, the highly soluble 6His-tagged AST can become a convenient tool for supplying a much better and cheaper standard or reference material for the clinical laboratory.
#Aspartate aminotransferase #Enzyme activity #Gene recombination #Protein expression and purification #Quality control

목차

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