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논문 기본 정보

자료유형
학술대회자료
저자정보
이홍인 (경북대학교 화학교육과)
저널정보
한국생물물리학회 한국생물물리학회 학술발표회 한국생물물리학회 2002년도 제9회 학술 발표회 프로그램과 논문초록
발행연도
2002.1
수록면
18 - 18 (1page)

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Nitrogenase, comprised of the MoFe and Fe proteins, catalyzes the reduction of dinitrogen to ammonia at ambient temperature and pressure. The MoFe protein contains two metal centers, the P-cluster (Fe8S7-8) and the FeMo-cofactor (Fe7S9:homocitrate), the substrate binding site. Despite the availability of the crystal structure of the MoFe protein, suprisingly little is known about the molecular details of catalysis at the active site, and no small-molecule substrate or inhibitor had ever been shown to directly interact with a protein-bound cluster of the functioning enzyme, until our electron-nuclear double resonance(ENDOR) study of CO-inhibited nitrogenase.(omitted)

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