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자료유형
학술저널
저자정보
이신웅 (영남대학교 약학대학) 이정수 (영남대학교 약학대학) 진갑덕 (영남대학교 약학대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제29권 제2호
발행연도
1985.1
수록면
76 - 89 (14page)

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The effects of ginseng saponin on the activity, phosphorylation, [$^{3}$H] ouabain binding and light scattering (disruption) of purified $Na^{+}$ ,$K^{+}$ -ATPase isolated from the outer medulla of sheep kidney were compared to those of gypsophila saponin, sodium dodecylsulfate (SDS), and Triton X-100 on the same parameters. $Na^{+}$ , $K^{+}$ -ATPase activity, phosphorylation, and [$^{3}H$] ouabain binding were inhibited by ginseng saponin (triol>total>diol), SDS, or Triton X-100, but increased by gypsophila saponin. Low doses of ginseng saponin (3.mu.g saponin/.mu.g protein) decreased phosphorylation sites and ouabain binding site concentration (Bmax) without any change of turnover number and affinity for ouabain binding which were decreased by high dose of ginseng saponin (over 10.mu.g saponin/.mu.g protein), SDS or Triton X-100. On the other hand, gypsophila saponin increased the affinity without any change of Bmax for ouabain binding. Inhibition of $Na^{+}$ ,$K^{+}$ -ATPase activity by ginseng saponin and SDS or Triton X-100 appeared before and after decrease in light scattering, respectively. These data suggest that ginseng saponins (total, diol, triol saponin) inhibit $Na^{+}$ , $K^{+}$ -ATPase activity by specific direct and general detergent action at low and high concentrations, respectively, and this inhibitory action of ginseng sapornin to $Na^{+}$ , $K^{+}$ -ATPase is not general action of all saponins.

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