Endogenous Level of 28-Norcastasterone Is Strictly Regulated in Plant Cells

Kim Tae-Wuk; Hwang Jung-Yun; Joo Se-Hwan; Cheong Hyeonsook; Pharis Richard P.; Kim Seong-Ki

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자료유형: 학술저널

저자정보: Kim Tae-Wuk (Department of Life Science, Chung-Ang University) Hwang Jung-Yun (Department of Life Science, Chung-Ang University) Joo Se-Hwan (Department of Life Science, Chung-Ang University) Cheong Hyeonsook (Department of Genetic Engineering, Chosun University) Pharis Richard P. (Department of Biological Sciences, University of Calgary) Kim Seong-Ki (Department of Life Science, Chung-Ang University)

저널정보: 한국식물학회 식물학회지 식물학회지 제48권 제4호

발행연도: 2005.1

수록면: 483 - 486 (4page)

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A cell-free enzyme solution prepared from cultured cells of Phaseolus vulgaris mediated C-24 methylation of 28-norcastasterone to castasterone with the aid of S-adenosylmethionine as a co-substrate in the presence of the NADPH cofactor. This enzyme solution also catalyzed conversion of 28-norcastasterone to a de methylated 28-norcastasterone, most likely 26,28-didemethyl-castasterone, when S-adenosylmethionine was not added to the enzyme solution. Furthermore, gene expression of Arabidopsis CYP85A1 and CYP85A2 mediating the conversion of 6-deoxo-28-norcastasterone to 28-norcastasterone was strongly inhibited by treatment of 28-norcastasterone. These results suggest that 28norcastasterone, along with castasterone and brassinolide, is an important brassinosteroid whose endogenous level should be strictly controlled to express brassinosteroid activities in plants.

#Arabidopsis #brassinosteroid #homeostatic regulation #28-norcastasterone #Phaseolus vulgaris

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