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저자정보
Kim, Su Jin (Interdisciplinary Program of Bioengineering, School of Chemical and Biological Engineering, Seoul National University) Song, Bong Keun (Korea Research Institute of Chemical Technology) Yoo, Young Je (Interdisciplinary Program of Bioengineering, School of Chemical and Biological Engineering, Seoul National University) Kim, Yong Hwan (Department of Chemical Engineering, Kwangwoon University)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제57권 제6호
발행연도
2014.1
수록면
743 - 747 (5page)

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The mechanism-based inactivation of peroxidases limits the usefulness of these versatile enzymes. In this study, we propose a dominant inactivation mechanism for peroxidase during phenol oxidation. Two peroxidases, Coprinus cinereus peroxidase (CiP) and horseradish peroxidase isozyme C (HRPC) showed much higher inactivation rates after simultaneous addition of phenol and hydrogen peroxide, whereas addition of hydrogen peroxide alone or polymeric products had relatively little impact on peroxidase activity. During the oxidation of a phenol substrate, the molecular weights of polypeptides originating from inactivated peroxidases were slightly increased, and a large fraction of CiP and HRPC hemes remained intact even after phenoxyl radical coupling. Our study strongly supports the hypothesis that the inactivation of a peroxidase during the oxidation of phenolic compounds occurs by a covalent modification of the peroxidase polypeptide chain with a phenoxyl radical. These findings will elucidate the method of inactivation for peroxidase and other heme proteins.
#Coprinus cinereus peroxidase #covalent bonding #horseradish peroxidase isozyme C #inactivation #phenoxyl radical #peroxidase

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