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학술저널
저자정보
Merlin, Jayalal L.P. (Department of Biochemistry, Bharathidasan college of Arts and Science)
저널정보
조선대학교 기초과학연구원 조선자연과학논문집 조선자연과학논문집 제7권 제2호
발행연도
2014.1
수록면
113 - 119 (7page)

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Synthesis of long or aggregation-prone peptide has been problematic chemically. Its biological production has an advantage in that point, but it often forms inclusion body which creates difficulties in recovery of targets. As a deubiquitylating enzyme (Usp2-cc) was shown in this study to maintain its activity even in the presence of up to 4 M urea, target peptide was purified by a single step of chromatography after overexpression as inclusion body, solubilization in urea and cleavage by the enzyme from the fusion protein consisting of GroES (used for high expression and easy to handle), ubiquitin (as a cleavage site) and target peptide. This system is a convenient tool for production of peptides that are difficult to be chemically synthesized and biologically purified.

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