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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
신우현 (연세대학교) 정광철 (연세대학교)
저널정보
한국뇌신경과학회 Experimental Neurobiology Experimental Neurobiology Vol.29 No.3
발행연도
2020.1
수록면
207 - 218 (12page)

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The formation of Lewy bodies (LBs), intracellular filamentous inclusions, is one of the hallmarks of Parkinson's disease (PD). α-Synuclein is the main component of LBs and its abnormal accumulation contributes to the pathogenesis of PD. Direct phosphorylation of α-synuclein at multiple Ser/Tyr residues is known to induce its aggregation, consequently promoting LB formation. Death-associated protein kinase 1 (DAPK1), originally identified as a positive mediator of γ-interferon-induced programmed cell death, possesses tumor-suppressive activity and mediates a wide range of cellular processes, including apoptosis and autophagy. Accumulating evidence suggests that DAPK1 is also associated with neuronal cell death and neurodegeneration. For example, DAPK1 phosphorylates tau and amyloid precursor protein, and induces tau aggregation and amyloid β production, respectively, in Alzheimer’s disease. DAPK1 is also accumulated to a larger extent in a mouse model of PD, causing synucleinopathy and dopaminergic neuron degeneration. In this study, we attempted to determine whether DAPK1 phosphorylates α-synuclein and affects cell viability in human dopaminergic neuroblastoma SH-SY5Y cells. We demonstrated that DAPK1 directly phosphorylates α-synuclein at Ser129, and induces the formation of insoluble α-synuclein aggregates. We also showed that DAPK1 enhances rotenone-induced aggregation of α-synuclein, potentiating neuronal cell death. Taken together, these findings suggest that DAPK1 acts as a novel regulator of toxic α-synuclein aggregation, possibly affecting and playing a role in the development of PD.
#Death-associated protein kinase 1 #α-Synuclein #Parkinson's disease #Phosphorylation #Protein aggregation

목차

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참고문헌 (44)

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Olanow CW / 1999 / Etiology and pathogenesis of Parkinson's disease / Annu Rev Neurosci 22:123~144 google schola Spillantini MG / 1997 / Alpha-synuclein in Lewy bodies / Nature 388:839~840 google schola Kahle PJ / 2001 / Selective insolubility of alpha-synuclein in human Lewy body diseases is recapitulated in a transgenic mouse model / Am J Pathol 159:2215~2225 google schola Volles MJ / 2003 / Zeroing in on the pathogenic form of alpha-synuclein and its mechanism of neurotoxicity in Parkinson's disease / Biochemistry 42:7871~7878 google schola Okochi M / 2000 / Constitutive phosphorylation of the Parkinson's disease associated alpha-synuclein / J Biol Chem 275:390~397 google schola

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