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자료유형
학술저널
저자정보
Hang-Hee Cho (Gyeongsang National University) Tae Hoon Kim (Daegu University) Hong-Duck Kim (New York Medical College Valhalla NY) Jae-Hyeon Cho (Gyeongsang National University)
저널정보
한국동물위생학회(구 한국가축위생학회) 한국가축위생학회지 한국가축위생학회지 제44권 제4호
발행연도
2021.12
수록면
185 - 194 (10page)
DOI
10.7853/kjvs.2021.44.4.185

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Polyglutamine extension in the coding sequence of mutant huntingtin causes neuronal degeneration associated with the formation of insoluble polyglutamine aggregates in Huntington’s disease (HD). Mutant huntingtin can form aggregates within the nucleus and processes of neurons possibly due to misfolding of the proteins. To better understand the mechanism by which an elongated polygluta-mine causes aggregates, we have developed an in vitro binding assay system of polyglutamine tract from truncated huntingtin. We made GST-HD exon1 fusion proteins which have expanded poly-glutamine epitopes (e.g., 17, 23, 32, 46, 60, 78, 81, and 94 CAG repeats). In the present emergence of new study adjusted nanotechnology on protein chip such as surface plasmon resonance strategy which used to determine the substance which protein binds in drug discovery platform is worth to understand better neurodegenerative diseases (i.e., Alzheimer disease, Parkinson disease and Hun-tington disease) and its pathogenesis along with development of therapeutic measures. Hence, we used strengths of surface plasmon resonance (SPR) technology which is enabled to examine binding specificity and explore targeted molecular epitope using its electron charged wave pattern in HD pathogenesis utilize conjugated mutant epitope of HD protein and its interaction whether wild type GST-HD interacts with mutant GST-HD with maximum binding affinity at pH 6.85. We found that the maximum binding affinity of GST-HD17 with GST-HD81 was higher than the binding affinities of GST-HD17 with other mutant GST-HD constructs. Furthermore, our finding illustrated that the mutant form of GST-HD60 showed a stronger binding to GST-HD23 or GST-HD17 than GST-HD60 or GST-HD81. These results indicate that the binding affinity of mutant huntingtin does not corre-late with the length of polyglutamine. It suggests that the aggregation of an expanded polyglutamine might have easily occurred in the presence of wild type form of huntingtin.
#Huntington's disease #Mutant huntingtin #Polyglutamine #Surface plasmon resonance

목차

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참고문헌 (32)

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Bano D / 2011 / Neurodegenerative processes in Huntington’s disease / Cell Death Dis 2(11):e228 google schola Bhide PG / 1996 / Expression of normal and mutant huntingtin in the developing brain / J Neurosci 16:5523~5535 google schola Burrus CJ / 2020 / Striatal Projection Neurons Require Huntingtin for Synaptic Connectivity and Survival / Cell Rep 30(3):642~657 google schola Busch A / 2003 / Mutant huntingtin promotes the fibrillogenesis of wild-type huntingtin: a potential mechanism for loss of huntingtin function in Huntington’s disease / J Biol Chem 278:41452~41461 google schola Cooper JK / 1998 / Truncated N-terminal fragments of huntingtin with expanded glutamine repeats form nuclear and cytoplasmic aggregates in cell culture / Hum Mol Genet 7:783~790 google schola

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