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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
Junsen Tong (Chonnam National University) 임영준 (전남대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제5권 제4호
발행연도
2017.12
수록면
136 - 140 (5page)

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Lam6 is a member of sterol-specific lipid transfer proteins anchored at membrane contact sites (LAMs). Lam6 localizes tothe ER-mitochondria contact sites by its PH-like domain and the C-terminal transmembrane helix. Here, we purified andcrystallized the Lam6 PH-like domain from Saccharomyces cerevisiae. To aid crystallization of the Lam6 PH-like domain, T4lysozyme was fused to the N-terminus of the Lam6 PH-like domain with a short dipeptide linker, GlySer. The fusion proteinwas crystallized under the condition of 0.1 M HEPES-HCl pH 7.0, 10% (w/v) PEG 8000, and 0.1 M Na3Citrate at 293K. X-raydiffraction data of the crystals were collected to 2.4 A resolution using synchrotron radiation. The crystals belong to theorthorhombic space group P212121 with unit cell parameters a = 59.5 A, b = 60.1 A, and c = 105.6 A. The asymmetric unitcontains one T4L-Lam6 molecule with a solvent content of 58.7%. The initial attempt to solve the structure by molecularreplacement using the T4 lysozyme structure was successful.

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