Isolation of Streptomyces sp. KK565 as a Producer of b-Amyloid Aggregation Inhibitor

HWANG,SUNGEUN; HYUNG-MINIM; DONGHOONKIM; HYUN-JUSHIN; DONGHOONSHIN; JEONGEUNPARK; INHOJO; CHANGJINKIM; JONG-SHINYOO; JONGMINKANG; DONGYEOLLIM; 안상미; HOJEONGKWON

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저자정보: HWANG,SUNGEUN (세종대학교) HYUNG-MINIM (National Institute of Health) DONGHOONKIM (세종대학교) HYUN-JUSHIN (National Institute of Health) DONGHOONSHIN (세종대학교) JEONGEUNPARK (National Institute of Health) INHOJO (National Institute of Health) CHANGJINKIM (Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology) JONG-SHINYOO (Korea Basic Science Institute) JONGMINKANG (세종대학교) DONGYEOLLIM (세종대학교) 안상미 (국립보건원) HOJEONGKWON (세종대학교)

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제13권 제5호

발행연도: 2003.8

수록면: 809 - 814 (6page)

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β-amyloid$ ($A{\beta}$) peptides from the proteolytic processing of β-amyloid$ precursor protein (β-APP$) aggregates in the brain to form senile plaques, and their aggregation plays a key role in pathogenesis of Alzheimer's disease (AD). To isolate an active compound that has an $A{\beta}$ aggregation-inhibitory activity, 2,000 microbial metabolite libraries were screened based on their ability to inhibit $A{\beta}$ aggregation by using both Congo red and thioflavin T assays. As a result, a water-soluble fraction of a soil microorganism, KK565, showed a potent $A{\beta}$ aggregation-inhibitory activity. The strain was identified as Streptomyces species, based on the cultural and morphological characteristics, the presence of diaminopimelic acid in the cell wall, and the sugar patterns for the whole-cell extract. In addition, the purification of active principle resulted in identifying a heat-unstable protein responsible for the $A{\beta}$ aggregation-inhibitory activity.

#Alzheimer′s disease #Alzheimer′s disease #β-amyloid$ #β-amyloid$ #Streptomyces sp #Streptomyces sp #$A{ #$A{ #beta}$ aggregation-inhibitor #beta}$ aggregation-inhibitor

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