인문학
사회과학
자연과학
공학
의약학
농수해양학
예술체육학
복합학
DBpia AI
AI 에이전트
AI 아이디어
AI 리더
AI 뷰어
Citeasy
크롬 서지관리 다운로드
지원사업
학술연구/단체지원/교육 등 연구자 활동을 지속하도록 DBpia가 지원하고 있어요.
커뮤니티
연구자들이 자신의 연구와 전문성을 널리 알리고, 새로운 협력의 기회를 만들 수 있는 네트워킹 공간이에요.
초록·키워드
Iron-sulfur clusters are essential for life and defects in their biosynthesis lead to human diseases. The mechanism of cluster assembly and delivery to cytosolic and nuclear client proteins via the cytosolic iron-sulfur cluster assembly (CIA) pathway is not well understood. Here we report cryo-EM structures of the HEAT-repeat protein Met18 from Saccharomyces cerevisiae, a key component of the CIA targeting complex (CTC) that identifies cytosolic and nuclear client proteins and delivers a mature iron-sulfur cluster. We find that in the absence of other CTC proteins, Met18 adopts tetrameric and hexameric states. Using mass photometry and negative stain EM, we show that upon the addition of Cia2, these higher order oligomeric states of Met18 disassemble. We also use pulldown assays to identify residues of critical importance for Cia2 binding and recognition of the Leu1 client, many of which are buried when Met18 oligomerizes. Our structures show conformations of Met18 that have not been previously observed in any Met18 homolog, lending support to the idea that a highly flexible Met18 may be key to how the CTC is able to deliver iron-sulfur clusters to client proteins of various sizes and shapes, i.e. Met18 conforms to the dimensions needed.
인공지능 문자 인식 모델을 통해 추출된 텍스트로, 일부 오타나 오류가 포함될 수 있으나 지속적으로 개선 중입니다.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
최근 본 자료 전체보기
