A fungal core effector exploits the OsPUX8B.2–OsCDC48-6 module to suppress plant immunity

Xuetao Shi; Xin Xie; Yuanwen Guo; Junqi Zhang; Ziwen Gong; Kai Zhang; Jie Mei; Xinyao Xia; Haoxue Xia; Ning Na; Yutao Xiao; Qing Yang; Guo‐Liang Wang; Wende Liu

doi:10.1038/s41467-024-46903-7

학술저널 cc-by Full-text

저자정보: Xuetao Shi Xin Xie Yuanwen Guo Junqi Zhang Ziwen Gong Kai Zhang Jie Mei Xinyao Xia Haoxue Xia Ning Na Yutao Xiao Qing Yang Guo‐Liang Wang Wende Liu

출처: Springer Science and Business Media LLC Nature Communications 15(1)

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Proteins containing a ubiquitin regulatory X (UBX) domain are cofactors of Cell Division Cycle 48 (CDC48) and function in protein quality control. However, whether and how UBX-containing proteins participate in host-microbe interactions remain unclear. Here we show that MoNLE1, an effector from the fungal pathogen Magnaporthe oryzae, is a core virulence factor that suppresses rice immunity by specifically interfering with OsPUX8B.2. The UBX domain of OsPUX8B.2 is required for its binding to OsATG8 and OsCDC48-6 and controls its 26 S proteasome-dependent stability. OsPUX8B.2 and OsCDC48-6 positively regulate plant immunity against blast fungus, while the high-temperature tolerance heat-shock protein OsBHT, a putative cytoplasmic substrate of OsPUX8B.2-OsCDC48-6, negatively regulates defense against blast infection. MoNLE1 promotes the nuclear migration and degradation of OsPUX8B.2 and disturbs its association with OsBHT. Given the high conservation of MoNLE1 among fungal isolates, plants with broad and durable blast resistance might be generated by engineering intracellular proteins resistant to MoNLE1.

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