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초록·키워드
The Malate Dehydrogenase (MDH) gene is responsible for catalyzing the oxidation of oxaloacetate and malate. The reaction is important in cellular metabolism; more specifically, it is significant in the citric acid cycle to produce NADH molecules for the electron transport chain. The budding yeast Saccharomyces cerevisiae encodes three isozymes of the yeast MDH protein, which differ according to their location in a cell: cytosolic (MDH1), mitochondrial (MDH2), and peroxisomal (MDH3). These isozymes are components of the malate–aspartate NADH shuttle, which are novel metabolic longevity-regulators. Overexpression of the malate–aspartate NADH shuttle components may initiate calorie-restricted life-span extension due to a cell's increased metabolic fitness. The S. cerevisiae MDH proteins were used for this research since their key sites and cellular metabolism are strongly conserved to that of human MDH proteins. By understanding the characterization of the S. cerevisiae MDH proteins in calorie-restricted life-span extension, it might be possible to induce life-span extension using human MDH proteins. The MDH protein regulation mechanisms were analyzed using phosphorylation to substitute key tyrosine and threonine residues with a negatively-charged amino acid called a phosphomimic. We performed site-directed mutagenesis to generate the putative phosphorylation sites. Current work focuses on characterizing these mutants and understanding their effects on isozyme function. Research was funded by the Office of Undergraduate Research at Hampden-Sydney College.
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