인문학
사회과학
자연과학
공학
의약학
농수해양학
예술체육학
복합학
DBpia AI
AI 에이전트
AI 아이디어
AI 리더
AI 뷰어
Citeasy
크롬 서지관리 다운로드
지원사업
학술연구/단체지원/교육 등 연구자 활동을 지속하도록 DBpia가 지원하고 있어요.
커뮤니티
연구자들이 자신의 연구와 전문성을 널리 알리고, 새로운 협력의 기회를 만들 수 있는 네트워킹 공간이에요.
초록·키워드
The NifLA two component system is responsible for the regulation of nitrogenase production in Azotobacter vinelandii, but the full mechanism of the regulation is not understood. NifL acts as a sensory protein and responds to oxygen presence, energy status, and fixed nitrogen levels, and NifA is the transcriptional activator of the nif genes. The formation of the NifL-NifA complex prevents NifA from activating transcription and preventing nitrogenase production. Oxygen presence is detected by the N-terminal PAS domain, and the energy status is determined by ADP/ATP binding in the C-terminal domain. Conformational changes of NifL based on oxygen presence and energy status have been identified using low resolution structural determination methods. Fixed nitrogen levels are identified indirectly by interactions with GlnK. GlnK is reversibly uridylylated when fixed nitrogen levels are low, and this uridylylation prevents interactions with the C-terminal domain of NifL. It is unknown how the conformation of NifL is impacted by the interaction with GlnK, but it is known that the formation of the GlnK-NifL complex stimulates NifA binding. This poster will discuss the conformations of NifL in response to sensing various cellular conditions and how these conformations affect complex formation and ultimately nif gene expression.
인공지능 문자 인식 모델을 통해 추출된 텍스트로, 일부 오타나 오류가 포함될 수 있으나 지속적으로 개선 중입니다.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
최근 본 자료 전체보기
