Abstract 2352 Matrix Metalloproteinase-9 Regulates Ovarian Cancer Cell Adhesion

Samantha Bennett; Claire Strauel; Natalie Ehlinger; Shawn M. Ellerbroek

doi:10.1016/j.jbc.2024.106320

학술저널 cc-by Full-text

저자정보: Samantha Bennett Claire Strauel Natalie Ehlinger Shawn M. Ellerbroek

출처: Elsevier BV Journal of Biological Chemistry 300(3)

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Matrix Metalloproteinase-9 (MMP9) is an extracellular endopeptidase associated with ovarian cancer development and progression. To further understand MMP9 contributions to metastatic behavior of an established ovarian cancer cell line (OVCA433), we utilized CRISPR to generate seven cell clones null for MMP9 expression. Analysis of the pooled clones revealed that E-Cadherin expression was not impacted by the loss of MMP9, however stable over-expression of MMP9 reduced full-length E-cadherin protein levels. MMP9-null cells were significantly delayed in EGF-stimulated membrane protrusions. Further, transient over or re-expression of MMP9 in parental or MMP9-null cells, respectively, was sufficient to drive both lamellipodial and filopodial membrane protrusions on glass. MMP9 null cells exhibited a 50-80% reduction in their adhesion to a variety of matrices compared to parental control cells. Stable re-expression of MMP9 significantly recovered their adhesion to all matrices examined. EGF-stimulation of ovarian cancer cells in suspension, regardless of MMP9 background, reduced their subsequent adhesion to a variety of matrices. Together, these results provide evidence that MMP9 directly regulates cell adhesion of ovarian cancer cells. Wartburg Undergraduate Research Program Otto Endowed Professorship

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