인문학
사회과학
자연과학
공학
의약학
농수해양학
예술체육학
복합학
DBpia AI
AI 에이전트
AI 아이디어
AI 리더
AI 뷰어
Citeasy
크롬 서지관리 다운로드
지원사업
학술연구/단체지원/교육 등 연구자 활동을 지속하도록 DBpia가 지원하고 있어요.
커뮤니티
연구자들이 자신의 연구와 전문성을 널리 알리고, 새로운 협력의 기회를 만들 수 있는 네트워킹 공간이에요.
초록·키워드
Metal ions are well-known cofactors of protein function and stability. In the case of the integral membrane enzyme OmpLA (outer membrane phospholipase A) the active dimer is stabilized by calcium ions. We studied the lipid hydrolysis kinetics of OmpLA in charge-neutral and charged membranes with symmetric or asymmetric transbilayer lipid distributions. In charge-neutral membranes, OmpLA was more active in symmetric bilayers due to the lower differential curvature stress between membrane leaflets. Strikingly, this behavior was completely reversed in charged bilayers. Measurements revealed intrinsic molecular shape changes in the charged lipids upon addition of calcium. This effectively reduces the differential curvature stress in charged asymmetric membranes leading to increased protein activity. This conclusion is further supported by similar effects observed upon the addition of sodium ions, which also alter the shape of the lipids, but do not specifically interact with the protein. Additional lipid-protein interactions likely contribute to this phenomenon. Our findings demonstrate that ion cofactors not only interact directly with membrane proteins but also modulate protein activity indirectly by altering the effective molecular shape of charged lipid species.
인공지능 문자 인식 모델을 통해 추출된 텍스트로, 일부 오타나 오류가 포함될 수 있으나 지속적으로 개선 중입니다.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
최근 본 자료 전체보기
