Abstract 1962 Role of histone N-terminal acetylation in genome integrity

Antonis Kirmizis; Ariel Klavaris; Cem Özdemir; Andrey Tvardovskiy; Till Siebenmorgen; Michael Sattler; Till Bartke; Kyle M. Miller

doi:10.1016/j.jbc.2025.109271

학술저널 cc-by Full-text

저자정보: Antonis Kirmizis Ariel Klavaris Cem Özdemir Andrey Tvardovskiy Till Siebenmorgen Michael Sattler Till Bartke Kyle M. Miller

출처: Elsevier BV Journal of Biological Chemistry 301(5)

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Histone modifications are key epigenetic regulators that shape chromatin structure, thereby controlling DNA accessibility for downstream processes like transcription, replication and repair. One abundant modification is histone N-terminal acetylation which is largely mediated by the N-terminal-acetyltransferase (NAT)-family member NAA40/NatD. Distinct to other NATs, NAA40 is a selective enzyme that specifically acetylates the N-alpha amino group of the first amino acid on histones H4 (Nt-acH4) and H2A (Nt-acH2A) harboring the same Ser(1)-Gly(2)-Arg(3)-Gly(4) recognition sequence.

#Acetylation #Histone #Terminal (telecommunication) #Genome #Genetics #Biology #Chemistry #Computational biology #DNA #Gene #Computer science

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