인문학
사회과학
자연과학
공학
의약학
농수해양학
예술체육학
복합학
DBpia AI
AI 에이전트
AI 아이디어
AI 리더
AI 뷰어
Citeasy
크롬 서지관리 다운로드
지원사업
학술연구/단체지원/교육 등 연구자 활동을 지속하도록 DBpia가 지원하고 있어요.
커뮤니티
연구자들이 자신의 연구와 전문성을 널리 알리고, 새로운 협력의 기회를 만들 수 있는 네트워킹 공간이에요.
초록·키워드
Scorpion venoms are rich in bioactive peptides, many of which act on ion channels and neurotransmitter systems, yet their capacity to interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) has been largely unexplored. Here, we profiled the venom peptides of five species in the family Buthidae and evaluated their activity at the kappa opioid receptor (KOR). Matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) revealed species-specific peptide fingerprints in the mass range between 2.5 and 4 kDa, underscoring interspecies peptide toxin variation. Following pre-purification by solid-phase extraction, radioligand displacement assays demonstrated that fractions from Odontobuthus doriae bound to KOR, with Od-e (36% acetonitrile) and Od-f (45% acetonitrile) displacing ~ 35-40% of [³H]-diprenorphine. However, BRET-based functional assays demonstrated only weak receptor activation, suggesting that these peptides may function as partial agonists or antagonists rather than full agonists. Collectively, these findings highlight scorpion venoms as a previously underexplored source of opioid receptor-interacting peptides. Systematic investigation of their structural diversity and pharmacological profiles in the future may not only expand our understanding of venom evolution but also provide novel scaffolds for GPCR ligand discovery and potential analgesic development.
인공지능 문자 인식 모델을 통해 추출된 텍스트로, 일부 오타나 오류가 포함될 수 있으나 지속적으로 개선 중입니다.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
오류를 발견하셨다면 해당 부분을 드래그한 후 ' 를 통해 신고해주세요.
최근 본 자료 전체보기
