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We identified a gene encoding the N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase (amiB) of Vibrio anguillarum, whichcatalyzes the degradation of peptidoglycan in bacteria. Theentire open reading frame (ORF) of the amiB gene was composedof 1,722 nucleotides and 573 amino acids. The deducedamino acid sequence of AmiB showed a modular structurewith two main domains; an N-terminal region exhibiting anAmi domain and three highly conserved, continuously repeatingLysM domains in the C-terminal portion. An amiB mutant wasconstructed by homologous recombination to study thebiochemical function of the AmiB protein in V. anguillarum.Transmission electron microscopy (TEM) revealed morphologicaldiferences, and that the mutant strain formed trimeric andtetrameric unseparated cels, suggesting that this enzymeis involved in the separation of daughter cells after celamiB gene resultedin a marked increase of sensitivity to oxidative stres andorganic acids.

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