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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
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저널정보
한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제17권 제9호
발행연도
2007.9
수록면
1,303 - 1,307 (5page)

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A tumor suppressor, merlin is a member of ERM family proteins. It consists of N-terminal FERM domain, α-helical region, and C-terminal domain. Alternative splicing of merlin's mRNA generates two isotypes of merlin. Isotype I, which has exon17 at the C-terminus instead of exon16 in isotype II, is known to have tumor suppressor activity. Like other ERM proteins, the C-terminal domain of merlin isotype I interacts to its FERM domain. That of isotype II, however, was reported not to bind FERM domain despite the large common part of C-terminal domain, which possibly binds FERM domain. Here, we show the binding of FERM domain to both C-terminal domains of merlin's two isotypes by isothermal titration calorimetry. These results support that merlin isotype II also can form a closed conformation or a multimer by intramolecular or intermolecular interactions using their FERM domain and C-terminal domain.

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