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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제15권 제5호
발행연도
2005.1
수록면
1,047 - 1,053 (7page)

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Cyclosporin A binding protein type-19 kDa peptidyl-prolyl cis/trans isomerase (PIases, EC 5.2.1.8) of Euglenagracilis was purified and some of its biochemical characterswere elucidated. Purification of the PPIase was achievedby employing a series of steps involving ammonium sulfateprecipitation, Superdex G-75 gel filtration chromatography, Mono-Q anion and Mono-S cation exchange chromatographies, andSuperdex S-200 gel filtration chromatography on FPLC.Purified PPIase had a specific activity of 8,250 units/mg,extract of Euglena gracilis. The enzyme consisted of a singlepolypeptide chain with a molecular mass of 19 kDa. It showedhigh substrate specificity to sucinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-ρ-nitroanilide, and kcat/Km for this substrate was found to be61.19×105/sec. The isomer distributions were investigated atan equilibrium of seven diferent peptide substrates, varying Xaain Suc-Ala-Xaa-Pro-Phe-ρ-nitroanilide in dimethylsulfoxide.The /trans equilibrium constants were estimated to be from0.14 (Ile) to 0.63 (Gly), which correspond to 12.00% to 38.52%of the cis population, respectively, under experimental condition.The enzyme was highly sensitive to the immunosuppressiveligand cyclosporin A, but not to other immunosupresantssuch as FK506 and rapamycin. Thus, it apears to belong tothe class of cyclophilin.

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