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학술저널
저자정보
Shin, Jin-Chul (Research Institute of Dong Shin Pharmaceutics) Lee, Sang-Derk (College of Pharmacy and Institute for Molecular Biology and Genetics, Seoul National University) Shin, Chan-Young (College of Pharmacy and Institute for Molecular Biology and Genetics, Seoul National University) Lee, Sang-Bong (Lab. of Cell Signaling, National Institute of Health) Ko, Kwang-Ho (College of Pharmacy and Institute for Molecular Biology and Genetics, Seoul National University)
저널정보
한국응용약물학회 The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmacology The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmacology 제4권 제1호
발행연도
1996.1
수록면
97 - 102 (6page)

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To investigate whether human $\beta$$_2$-adrenergic receptor devoid of the C-terminal two transmembrane helices retain its ligand binding activity and specificity, 5'780-bp DNA fragment of the receptor gene which encodes amino acid 1-260 of human $\beta$$_2$-adrenergic receptor was subcloned into the bacterial fusion protein expression vector and expressed as a form of glutathione-S-transferase (GST) fusion protein in E. coli DH5$\alpha$. The receptor fusion protein was expressed as a membrane bound form which was verified by SDS-PAGE and Western blot. The fusion protein expressed in this study specifically bound $\beta$-adrenergic receptor ligand [$^3$H] Dihydroalprenolol. In saturation ligand binding assay, the $K_{d}$ value was 7.6 nM which was similar to that of intact $\beta$$_2$-adrenergic receptor in normal animal tissue ( $K_{d}$=1~2 nM) and the $B_{max}$ value was 266 fmol/mg membrane protein. In competition binding assay, the order of binding affinity of various adrenergic receptor agonists to the fusion protein was isoproterenol》epinephrine norepinephrine, which was similar to that of intact receptor in normal animal tissue. These results suggest that N-terminal five transmembrane helices of the $\beta$$_2$-adrenergic receptor be sufficient to determine the ligand binding activity and specificity, irrespective of the presence or absence of the C-terminal two transmembrane helices.s.s.s.
#[$^3H$]DHA #E #coli #${beta}_2$-adrenergic receptor #fusion protein #C-tetminal truncation mutant #binding activity

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