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자료유형
학술저널
저자정보
은재순 (전주우석대학) 양재헌 (전주우석대학) 이태규 (전주우석대학) 최동성 (전주우석대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제33권 제6호
발행연도
1989.1
수록면
339 - 344 (6page)

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The alkaline protease produced by Sarcodon aspratus(Berk) S. Ito. was purified from its fruit bodies. The enzyme was purified by using ammonium sulfate fractionation, tris-acryl CM-cellulose column chromtography and chromatofocusing. The protease migrated as one major band with a molecular weight of about 29,000 dalton on sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The amino acid sequence of the N-terminal residues(21) of the enzyme was determined by automated sequence analysis. The sequence was Val-Thr-Thr-Lys-Gln-Thr-Asn-Ala-Pro-Trp-Gly-Leu-Gly-Asn-Ile-Ser-Thr-Thr-Asn-Lys-Leu. Comparison of this sequence with the N-terminal sequence of the p-roteinase K from Tritirachium album showed high similarity, i. e. 57.8% identical residues. The protease displayed a relatively high stability in sodium dodecyl sulfate.
#Alkaline protease #Sarcodon aspratus #molecular weight #N-terminal amino acid sequence

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