Partial Purification and Characterization of PAF Acetylhydrolase in Human Amniotic Fluid

Son, So-Young; Kim, So-Hee; Baek, Suk-Hwan; Chang, Hyeun-Wook

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자료유형: 학술저널

저자정보: Son, So-Young (College of Pharmacy, Yeungnam University) Kim, So-Hee (National Institute of Safety Research) Baek, Suk-Hwan (Emory University) Chang, Hyeun-Wook (College of Pharmacy, Yeungnam University)

저널정보: 대한약학회 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 제20권 제3호

발행연도: 1997.1

수록면: 218 - 224 (7page)

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Platelet-activating factor (PAF) acetylhydrolase, which removes the acetyl moiety at the sn-2 position, has been found in human amniotic fluid. We purified this enzyme by ammonium sulfate precipitation, and sequential use of DEAE-Sepharose CL-6B, hydroxyapatite, chelating-Sepharose, and Mono Q column chromatographies. This enzyme exhibited broad pH optima and was unaffected by EDTA. Partially purified enzyme had a molecular weight of approximately 34 kDa on SDS-PAGE. In addition, the enzyme activity was inhibited by either diisopropylfluorophosphate(DFP) or p-bromophenacylbromide (p-BPB), suggesting that this enzyme possesses active serine and histidine residues. The enzyme showed similar activity towards PAF and oxidatively modified phosphatidylcholine, but didn't hydrolyze phosphatidylcholine or phosphatidylethanolamine with a long chain fatty acyl group at sn-2 position.

#PAF-acetylhydrolase #Human amniotic fluid #Oxidized phospholipid

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이 논문의 저자 정보

Son, So-Young

소속기관 College of Pharmacy, Yeungnam University

주요연구분야 의약학 > 약학

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Kim, So-Hee

소속기관 Department of Pharmacology, College of Dentistry and Research Institute of Oral Science, Kangnung Na

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Baek, Suk-Hwan

소속기관 Department of Biochemistry and Molecular Biology, College of Medicine, Yeungnam University

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장현욱

소속기관 영남대학교 약학대학

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