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자료유형
학술저널
저자정보
Ginalska, G. (Department of Biochemistry, Maria Curie-Sklodowska University) Lobarzewski, J. (Department of Biochemistry, Maria Curie-Sklodowska University) Cho, Nam-Seok (School of Forest Resources, Chungbuk National University) Choi, T.H. (School of Forest Resources, Chungbuk National University) Ohga, S. (Department of Forest Resources Science, Kyushu University) Jaszek, M. (Department of Biochemistry, Maria Curie-Sklodowska University) Leonowicz, A. (Department of Biochemistry, Maria Curie-Sklodowska University)
저널정보
한국목재공학회 목재공학(Journal of the Korean Wood Science and Technology) 목재공학 제29권 제3호
발행연도
2001.1
수록면
112 - 122 (11page)

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Laccase enzymes from Cerrena unicolor and Trametes versicolor were immobilized on the activated glass beads (CPG), silica gel (SG) and soil (SL). The heterogeneous matrices were activated by ${\gamma}$-aminopropyltriethoxysilane (APTES) and glutaraldehyde (GA), and their surfaces were coated by keratin (KER) on activated or non-activated CPG, SG and SL. The laccase activities were tested in the aqueous solution for the native and immobilized preparations using different pH and temperature conditions. By keratin coating on supports, in the cases of CPG-KER and SL-KER, the immobilization yield was increased from about 80% to 90%. Moreover, much less protein was immobilized in keratin coated matrices than in inorganic ones alone (e.g. on CPG-KER 57.6%, whereas on CPG alone 80.6%). Laccase immobilization on keratin coated inorganic matrices was generally more effective than that of non-coated matrices. Concerned to pH dependency, the optima pH for immobilized laccases generally shifted towards to higher values, 5.5-5.8 and even 5.9 in the case of keratin for C. unicolor and from 5.3 to 5.7 for T. versicolor, respectively, and decreased less gradually both in acidic and alkaline regions. The immobilized laccase was more stable against thermal denaturation. This seems particularly true at $75^{\circ}C$ in the case of C. unicolor, where the activity of immobilized enzyme is > 50% higher than that of the free enzyme. For T. versicolor the respective values were $65^{\circ}C$, and 50%.
#Keratin #Soil #Immobilization #Glass beads #Laccase #Cerrena unicolor #Trametes versicolor

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