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저자정보
차형진 (포항공과대학교) 장도수 (포항공과대학교) 김연길 (포항공과대학교) 최관용 (포항공과대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제3권 제2호
발행연도
2015.6
수록면
70 - 76 (7page)

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H-bond networks that are formed by polar or charged residues play a critical role in the structure, catalytic activity andstability of proteins. Ketosteroid isomerase (KSI) catalyzes the allylic isomerization of a variety of Δ5-3-ketosteroids by theintramolecular transfer of a proton from the 4β-position to the 6β-position via a dienolate intermediate. An H-bond networkin KSI consists of two catalytic residues (Tyr14 and Asp99), Tyr30, Tyr55, and a water molecule in the highly hydrophobicactive site. In this review, we summarize our current understanding of the role of the H-bond network in the activity,stability, and structure of KSI. Both mutational and structural studies suggest that the H-bond newtork could contributeto the catalysis and stability of KSI through the maintenance of the active-site geometry and the provision of structuralsupport.

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