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Dong Hyun Sohn (Pusan National University School of Medicine) Tam T. Nguyen (Konkuk University) Sinae Kim (Konkuk University) Saerok Shim (Konkuk University) Siyoung Lee (YbdYbiotech Research Center) Youngmin Lee (Inje University) Hyunjhung Jhun (Konkuk University) Tania Azam (YbdYbiotech Research Center) Joohee Kim (Konkuk University) Soohyun Kim (Konkuk University)
저널정보
대한면역학회 Immune Network Immune Network Vol.19 No.2
발행연도
2019.4
수록면
1 - 7 (7page)

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IL-32 exists as seven mRNA transcripts that can translate into distinct individual IL-32 variants with specific protein domains. These translated protein domains of IL-32 variants code for specific functions that allow for interaction with different molecules intracellularly or extracellularly. The longest variant is IL-32γ possessing 234 amino acid residues with all 11 protein domains, while the shortest variant is IL-32α possessing 131 amino acid residues with three of the protein domains. The first domain exists in 6 variants except IL-32δ variant, which has a distinct translation initiation codon due to mRNA splicing. The last eleventh domain is common domain for all seven IL-32 variants. Numerous studies in different fields, such as inflammation, autoimmunity, pathogen infection, and cancer biology, have claimed the specific biological activity of individual IL-32 variant despite the absence of sufficient data. There are 4 additional IL-32 variants without proper transcripts. In this review, the structural characteristics of seven IL-32 transcripts are described based on the specific protein domains.

목차

ABSTRACT
SEVEN IL-32 VARIANTS WITH ELEVEN PROTEIN DOMAINS
IL-32 VARIANTS IN DIFFERENT DISEASES
CONCLUSION
REFERENCES

참고문헌 (24)

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UCI(KEPA) : I410-ECN-0101-2019-517-000786760