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A β-1,3-1,4-glucanase from the fungus Laetiporus sulphureus var. miniatus was purified as a single 26 kDa band by ammonium sulfate precipitation, HiTrap Q HP, and UNO Q ion-exchange chromatography, with a specific activity of 29U/mg. The molecular mass of the native enzyme was 52 kDa as a dimer by gel filtration. β-1,3-1,4-Glucanase showed optimum activity at pH 4.0 and 75oC. The half-lives of the enzyme at 70oC and 75oC were 152 h and 22 h, respectively. The enzyme showed the highest activity for barley β- glucan as β-1,3-1,4-glucan among the tested polysaccharides and p-nitrophenyl-β-D-glycosides with a Km of 0.67 mg/ml, a kcat of 13.5 s-1 and a kcat/Km of 20 mg/ml/s.

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