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한국질량분석학회 Mass Spectrometry Letters Mass Spectrometry Letters Vol.6 No.1
발행연도
2015.3
수록면
7 - 12 (6page)

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In the present study, we proposed a simple ESI-MS model for determining Zn2+ binding (or dissociation) constants for zinc finger peptides (ZFPs) with a unique ββα fold consensus. The ionization efficiency (response) factors for this model, i.e., α and β, could be determined for ZiCo ZFP with a known Zn2+ binding constant. We could determine the binding constants for other ZFPs assuming those with a ββα consensus conformation have the same α/β response ratio. In general, the ZPF dissociation constants exhibited Kd values of 10-7~10-9 M, while Kd values for a negative control non-specific Zn2+peptides were high, e.g., 5.5×10-6 M and 4.3×10-4 M for BBA1 and melittin, respectively.
#binding constant #electrospray-mass spectrometry #zinc finger #zinc ion

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