Modeling Studies of an Exotype Alginate Lyase Atu3025 from Agrobacterium Tumefaciens Strain C58, a Member of Polysaccharide Lyase Family 15

조승주

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자료유형: 학술저널

저자정보: 조승주 (Department of Bio-New Drug Development, College of Medicine, Chosun University)

저널정보: 조선대학교 기초과학연구원 조선자연과학논문집 조선자연과학논문집 제3권 제2호

발행연도: 2010.1

수록면: 72 - 77 (6page)

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Alginate lyases, also known as alginases or alginate depolymerases, catalyze the degradation of alginate by a ${\beta}$-elimination mechanism that has yet to be fully elucidated. Alginate is a copolymer of ${\alpha}$-L-guluronate (G) and its C5 epimer ${\beta}$-D-mannuronate (M), arranged as homopolymeric G blocks, M blocks, alternating GM or random heteropolymeric G/M stretches. Almost all alginate lyases depolymerize alginate in an endolytical fashion via a ${\beta}$-elimination reaction. The alginate lyase Atu3025 from Agrobacterium tumefaciens strain C58, consisting of 776 amino-acid residues, is a novel exotype alginate lyase classified into polysaccharide lyase family 15. Till now there is no crystal structure available for this class of proteins. Since there is no template with high sequence identity, three-dimensional coordinates for exotype alginate lyase (PL 15 family) were determined using modeling methods (Comparitive modeling and Fold recognition). The structures were modeled using the X-ray coordinates from Heparinase protein family (PDB code: 3E7J). This enzyme (Atu3025) displays enzymatic activity for both poly-M and poly-G alginate. Since poly-M is widespread; docking of a tri-mannuronate against the modeled structure was performed. We identified some of those residues which are crucial for lyase activity. The results from this study should guide future mutagenesis studies and also provides a starting point for further proceedings.

#Homology modeling #Fold recognition #Docking #Alginate lyase

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이 논문의 저자 정보

Kothandan, Gugan

소속기관 Department of Bio-New Drug Development, College of Medicine, Chosun University

주요연구분야 자연과학 > 자연과학 일반 의약학 > 약학

논문수 4 이용수 1

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