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저자정보
저널정보
한국식품영양과학회 한국식품영양과학회지 한국식품영양과학회지 제35권 제5호
발행연도
2006.6
수록면
588 - 593 (6page)

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이 논문의 연구 히스토리 (3)

2006

방사선조사를 이용한 돈피 콜라겐의 저분자화 연구
조영준 ,  서정은 ,  김윤지 외 3명 한국식품영양과학회지 2006.06 학술저널

2005

[P3-29] 방사선조사 및 초고압을 이용한 돈피 콜라겐의 저분자화 연구
조영준 ,  김영호 ,  김윤지 외 2명 한국식품영양과학회 학술대회발표집 2005.10 학술대회자료
돈피 콜라겐 유래 올리고펩타이드 제조를 위한 방사선조사의 이용
조영준 ,  서정은 ,  김영호 외 3명 한국축산식품학회 학술발표초록집 2005.01 학술대회자료

초록· 키워드

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방사선조사를 이용하여 돈피유래 올리고펩타이드를 제조하고자 하였다. 생박돈피를 chopper를 이용하여 조분쇄한 후 -20℃ 아세톤으로 탈지하였고, γ-ray irradiator를 이용하여 0, 20, 40, 60, 100, 150, 200, 250, 300 k㏉의 총 흡수선량을 얻도록 탈지돈피에 방사선조사를 하였다. 탈지돈피의 pH는 150 k㏉이상에서 소폭 증가하였고, SDS-PAGE에서 방사선조사선량이 증가할수록 분자량 24 kDa이하의 저분자 물질이 점차 증가하였고, 효소처리를 병행했을 때 α- 및 β-나선구조의 100 kDa 및 200 kDa의 콜라겐 밴드가 소실되는 반면에 24 kDa의 밴드가 형성되고 있으며, 방사선 조사선량이 증가할수록 10% SDS-polyacrylamide gel 하단에 콜라겐 분해물질로 예상되는 저분자 물질이 축적되는 현상을 보였다. 방사선조사선량에 따른 수용성 단백질의 용해도, 점도 및 탁도를 측정한 결과 방사선조사선량이 증가할수록 용해도가 증가하고 점도 및 탁도가 감소하는 현상을 보였고, 방사선을 조사한 돈피에 papain 1%를 첨가하여 수용성 단백질을 추출한 경우 비 효소처리구에 비하여 점도가 낮아지는 현상을 보여 돈피 단백질이 papain에 일정수준 가수분해되고 있음을 알 수 있었다. 300 k㏉로 방사선을 조사한 돈피가수분해물을 gel permeation chromatography한 결과 분자량 9,000, 2100, 860, 170 Da의 분획물을 확인하였다. 이상의 결과는 환경오염 문제를 최소화하고 제조공정을 단순화하여 경제성 있는 콜라겐 유래 기능성 올리고펩타이드를 제조함에 있어 방사선조사기술(RT: Radiation Technology)이 고분자물질의 저분자화에 직접 이용될 수 있는 기술로 실용화되어 환경오염을 최소화할 수 있는 대체기술로 가능할 것으로 생각된다.
#irradiation #pigskin #collagen #oligopeptide

목차

Abstract
서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
요약
감사의 글
문헌

참고문헌 (16)

참고문헌 신청
Lee MH. 1988. Meat Science; Theory and Application. Sunjin Press, Seoul. p 242. google schola Piez KA. 1966. Collagen. In The Physiology and Biochemistry of Muscle as a Food. Eds EJ, Briskey RG, Cassens JC, eds. Madison Press, Wisconsin. Vol 1, p 315. google schola Togashi SI, Takahashi N, Iwama M, Watanabe S, Tamagawa K, Fukui T. 2002. Antioxidative collagenderived peptides in human-placenta extract. Placenta 23: 497-502. google schola Samonina G, Ashmarin I, Lyapina L. 2002. Glyproline peptide family: review on bioactivity and possible origins. Pathophysiol 8: 229-234. google schola Ashimarin IP, Karazeeva EP, Lyapina LA, Samonia GE. 1998a. The simplest proline-containing peptides PG, GP, PGP and GPGG: regulatory activity and possible sources of biosysthesis. Biochemistry (Moscow) 63: 119-124. google schola

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