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저자정보
김수형 (중앙대학교) Yoo Han Ju (College of Pharmacy Chung-Ang University) 박은지 ((주) 디앤디파마텍) 이원화 (성균관대학교) Na Dong Hee (College of Pharmacy Chung‐Ang University Seoul South Korea)
저널정보
한국약제학회 Journal of Pharmaceutical Investigation Journal of Pharmaceutical Investigation 제52권 제6호
발행연도
2022.11
수록면
739 - 747 (9page)
DOI
10.1007/s40005-022-00587-7

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Purpose This study determined the effect of buffer concentration on the unfolding and aggregation propensity of immunoglobulin G (IgG) in acidic buffers and evaluated the viscosity of highly concentrated IgG solutions. Methods Nano differential scanning fluorimetry (nanoDSF) was used to determine the thermal stability of IgG as a function of pH and buffer concentration. Protein–protein interaction (PPI) properties were measured using dynamic light scattering (DLS). A stability study was performed at 40 °C for 8 weeks, and the monomers and multimers of IgG were determined using size-exclusion chromatography. The viscosities of the IgG formulations were measured using m-VROC viscometer. Results In sodium acetate buffer at pH 4.6, the midpoint temperature of thermal unfolding (Tm) and the onset temperature of protein aggregation (Tagg) determined using nanoDSF tended to increase as the buffer concentration decreased from 50 to 10 mM. The PPI study using DLS suggested that the intermolecular interactions became repulsive as the buffer concentration decreased. In a stability study with IgG samples formulated in sodium acetate or sodium citrate buffers, the best stability was observed in 10 mM sodium acetate buffer. At IgG concentrations above 194 mg/mL in 10 mM sodium acetate buffer, the viscosity was 9.6 ± 0.1 cP. Conclusion The aggregation propensity of IgG in sodium acetate buffer depended on the buffer concentration, attributed to the charge shielding effect by binding the buffer anions to the positively charged region of IgG. This study showed that IgG could be concentrated to 200 mg/mL with a viscosity of approximately 10 cP or less in 10 mM sodium acetate buffer.
#Antibody aggregation #Bufer concentration #Immunoglobulin G #Nano diferential scanning fuorimetry #Thermal stability

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