Partial Purification and Characterization of Halotolerant Alkaline Protease from Halomonas marisflava KCCM 10457 Isolated from Salt-fermented Food

In, Man-Jin; Oh, Nam-Soon; Kim, Dong-Chung

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자료유형: 학술저널

저자정보: In, Man-Jin (Department of Human Nutrition and Food Science, Chungwoon University) Oh, Nam-Soon (Department of Food Science and Technology, Kongju National University) Kim, Dong-Chung (Department of Food Science, Suncheon First College)

저널정보: 한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제48권 제2호

발행연도: 2005.1

수록면: 75 - 78 (4page)

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Halotolerant protease produced by Halomonas marisflava KCCM 10457 was partially purified through ammonium sulfate precipitation and Sephacryl S-200HR gel permeation chromatography. Optimal pH and temperature of protease were 11.0 and $45^{\circ}C$, respectively. Enzyme activity was inhibited by $Cu^{2+}$, $Hg^{2+}$, $Fe^{2+}$, and $Fe^{3+}$, and selectively inhibited by p-chloromercuribenzoic acid (PCMB), suggesting this enzyme is cysteine protease. The enzyme is halotolerant, because it retained 77% of original activity in presence of 3.33 M NaCl. The protease showed broad substrate specificity to various natural proteins; BSA, casein, egg albumin, gelatin, and hemoglobin.

#halotolerant #alkaline protease #broad substrate specificity #Halomonas marisflava

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