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자료유형
학술저널
저자정보
여인옥 (광동제약 주식회사 중앙연구소) 최성현 (충남대학교 식품공학과) 이재숙 (충남대학교 식품공학과) 김찬조 (충남대학교 식품공학과)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제38권 제2호
발행연도
1995.1
수록면
106 - 110 (5page)

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알칼리성 protease를 생산하는 균을 고추장에서 분리하여 Alteromonas sp. CN301로 동정하고 그 알칼리성 protease를 생산하여 정제효소의 성질을 조사한 결과, 최적 pH 12.0, 최적 온도 $35^{\circ}C$이었으며 pH 안정성은 $pH\;6.0{\sim}13.0$ 범위에서 80% 이상의 잔존효소 활성을 나타냈고 $50^{\circ}C$에서 1시간 처리로 64%의 활성을 보였다. SDS-PAGE에 의한 분자량은 31,000 dalton이었고 $Hg^{2+}$를 제외한 다른 금속이온에 대해서는 저해를 받지 않았다. 계면활성제인 Triton X-100, Tween 20과 80은 이 효소의 활성을 상승시키는 효과를 보였으며 EDTA와 PMSF에 의하여 효소활성이 저해되므로 효소분자 중에 금속이온을 가지는 serine protease로 생각되었다.
#Alteromonas sp #alkaline protease #serine protease

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