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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 1984.6
- 수록면
- 193 - 204 (12page)
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Zymolyase 조효소로부터 분리, 정제되었고, 효모 세포벽 용해 촉진물질로 밝혀진 바있는 Arthrobacter luteus 로부터 유래한 염기성 protease(AL-protease)의 효소학적 성질 및 활성 아미노산 잔기를 검색한 결과는 다음과 같다.
1. AL-protease 는 저해제 DFP 및 PMSF 에 의해서 그 protease 활성 및 용해 촉진활성이 동시에 완전히 소멸되었으며, 그 저해 반응속도는 chymotrypsin 에 대한 것에 비하여 대단히 완만하였다. 그 반응에서 AL-protease와 DFP의 결합 mole 비는 1:1 로 추정되었다.
2. 정제된 AL-protease의 동결건조품 중에는 종래 효모세포벽 용해반응에 관여하는 것으로 알려진 yeast phosphomannase를 비롯한 다당류 가수분해 효소들의 활성은 그 어느 것도 인정되지 않았다.
3. AL-protease의 casein에 대한 최적 pH 및 최적온도는 pH 10.5와 65℃이었고, 그 활성은 pH 5~11 사이와 65℃이하에서 안정하였다. 또한, AL-protease의 활성에 미치는 여러가지 금속이온의 영향은 인정되지 않았다.
4. [(32)^P]-DFP에 의하여 화학수식된 [(32)^P]-DIP-AL-protease에 대한 활성부위의 아미노산 잔기를 검색, 동정하기 위하여 조제용 PAG-전기영동, SDS-PAG-전기영동, Dowex 이온교환 크로마토그래피 및 고압 여지 전기영동을 실시하였고, 그 결과, AL-protease는 활성 부위에 1 분자당 1 mole의 serine 잔기를 가지 는 염기성 protease로 밝혀졌다.
1. AL-protease 는 저해제 DFP 및 PMSF 에 의해서 그 protease 활성 및 용해 촉진활성이 동시에 완전히 소멸되었으며, 그 저해 반응속도는 chymotrypsin 에 대한 것에 비하여 대단히 완만하였다. 그 반응에서 AL-protease와 DFP의 결합 mole 비는 1:1 로 추정되었다.
2. 정제된 AL-protease의 동결건조품 중에는 종래 효모세포벽 용해반응에 관여하는 것으로 알려진 yeast phosphomannase를 비롯한 다당류 가수분해 효소들의 활성은 그 어느 것도 인정되지 않았다.
3. AL-protease의 casein에 대한 최적 pH 및 최적온도는 pH 10.5와 65℃이었고, 그 활성은 pH 5~11 사이와 65℃이하에서 안정하였다. 또한, AL-protease의 활성에 미치는 여러가지 금속이온의 영향은 인정되지 않았다.
4. [(32)^P]-DFP에 의하여 화학수식된 [(32)^P]-DIP-AL-protease에 대한 활성부위의 아미노산 잔기를 검색, 동정하기 위하여 조제용 PAG-전기영동, SDS-PAG-전기영동, Dowex 이온교환 크로마토그래피 및 고압 여지 전기영동을 실시하였고, 그 결과, AL-protease는 활성 부위에 1 분자당 1 mole의 serine 잔기를 가지 는 염기성 protease로 밝혀졌다.
목차
Abstract
서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
요약
사사
문헌
참고문헌 (0)
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