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변영각 (건국대학교 농화학과) 김성호 (대구대학교 식품공학과) 주현규 (선문대학교 식량자원학부) 이갑상 (원광대학교 농화학과) 임무현 (대구대학교 식품공학과)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제41권 제5호
발행연도
1998.1
수록면
349 - 354 (6page)

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Bacillus subtillis YG-95가 생산하는 protease를 ammonium sulfate$(35{\sim}85%)$ precipitation, DEAE-separose 6B, sephadex G-100을 통해 분리, 정제하였고 정제된 효소의 특성을 조사하였다. SDS-PAGE로 확인된 효소의 분자량은 약 43 kilodalton이었다. 효소반응의 최적 pH 및 최적온도는 각각 약 pH 10.0와 $55^{\circ}C$이었으며, 효소는 $pH\;5{\sim}12$ 까지 넓은 pH범위에서 안정성을 보였고, $45^{\circ}C$까지의 온도에서 안정하였다. 본 효소는 $Fe^{3+}$와 $Al^{3+}$에 의해서 활성이 저해되었으며, 저해제 중에서는 O-Phenanthroline, PMSF, SDS에 의해서 80%이상 저해를 받았고 SPI에 대한 기질 친화도는 $K_m$은 1.28 mg/mL이었다.

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